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Hollister Marcon Venezia studio molecolare ha rivelato che i

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Proteasi cisteina è noto per degradare amiloide beta peptide che è un agente causale della malattia di Alzheimer. Questo meccanismo di scissione non è stato studiato in dettaglio a livello atomico. Quindi, una struttura tridimensionale di cisteina proteasi da Xanthomonas campestris stato Hollister Outlet Uk costruito modellazione omologia con Geno3D, SWISS-MODEL e MODELLER 9v7. Tutti i modelli previsti sono stati analizzati mediante Hollister Marcon Venezia ProCheck e PROSA. Modello tridimensionale della proteasi cisteina costruito da MODELLER 9v7 mostra somiglianza con catepsina umana struttura cristallina B. Questo modello è stato poi riutilizzato per gli studi di docking e di simulazione. La docking studio molecolare ha rivelato che i residui Cys17, His87, e Gln88 di cisteina proteasi formano una tasca sito attivo simile a catepsina B. umana Poi il complesso agganciata è stata affinata per la simulazione dinamica molecolare per confermare il suo comportamento stabile per tutto il periodo di simulazione. La docking molecolare e studi di simulazione MD hanno dimostrato che l'atomo di idrogeno sulfidrile di Cys17 della proteasi cisteina interagisce con l'ossigeno carbossilico di Lys16 di Ap peptide che indica il sito di taglio. Pertanto, il modello proteasi cisteina da X. campestris avente affinità con struttura cristallina catepsina B umano può essere utilizzato come un approccio alternativo per scindere Ap peptide agente causale della malattia di Alzheimer.
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